机体的免疫系统受抗原物质刺激后，B淋巴细胞被活化、增殖和分化为浆细胞，由浆细胞合成和分泌的一类能与抗原发生特异结合的球蛋白称为抗体。抗体主要存在于血液中，也见于其他体液和外分泌液中。有些细胞，如B细胞的细胞膜表面也存在有免疫球蛋白分子，也见于其他体液和外分泌液中。有些细胞，如B细胞的细胞膜表面也存在有免疫球蛋白分子，称为膜表面免疫球蛋白（mIg）。由于抗体主要存在体液中，因此，将机体介导的免疫称为体液免疫。1964年世界卫生组织举行专门会议，将具有抗体活性的球蛋白和化学结构与抗体相似的球蛋白，统称为免疫球蛋白（Ig）。Ig包括抗体球蛋白和骨髓瘤、巨球蛋白血症等患者血清中未证实有抗体活性的异常免疫球蛋白。Ig是化学结构的概念，而抗体则是生物学功能概念，所有的抗体都是Ig，但并非所有的Ig都有抗体活性。

免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接起来的4条（两对）多肽链组成的一个Ig的单体分子。长的一对称为重链（H链），每条重链由450～570个氨基酸残基组成，重链间有二硫键相连；短的一对称为轻链（L链），每条轻链约含214个氨基酸残基，并以二硫键与H链相连。整个Ig分子单体呈Y型，免疫球蛋白还含有少量的糖类（主要在重链中），所以免疫球蛋白属糖蛋白。

按免疫球蛋白重链结构及抗原特异性的不同，可将重链分为5类，分别以希腊字母γ、α、μ、δ及ε来表示，因此，免疫球蛋白相应地分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE 5类。轻链有两型，即κ及λ，每个免疫球蛋白分子上的两条轻链总是同型的。人类血清各类免疫球蛋白所含κ及λ链的比例约为2∶1。

正常人血清中的IgG、IgD、IgE均为单体分子。血清型IgA为单体分子，分泌型IgA为双体分子，血清中的IgM为五聚体。

抗体的功能以免疫球蛋白分子结构为基础。抗原与抗体结构，可出现对机体有利的免疫生理效应，也可出现对机体不利的免疫病理反应。

抗体同其他免疫球蛋白分子本质上的区别就是能同抗原发生特异性结合，具有识别抗原的作用。抗病毒抗体与病毒结合后，可阻止病毒进入易感细胞内增殖，称为病毒的中和作用。抗外毒素抗体，即抗毒素，同外毒素抗原结合后可中和其毒性作用。对抗体来说，识别抗原只是发挥免疫效应的开始。

抗原抗体结合后，可使IgG分子型发生变化，暴露出IgG分子中功能区上的补体结合位点，同补体分子结合，从而启动补体激活途径，由此可发生一系列的免疫学效应。

补体是存在于正常人和动物新鲜血液中的一组具有酶活性的球蛋白，正常情况下以酶原的形式存在。因在特异性抗体和抗原反应中，它有补充、协助和加强抗体作用的能力，故称之为补体。

IgG能借助Fc段通过胎盘进入血液中，形成重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。Fc段是IgG分子结构中的一部分，因用木瓜酶水解IgG时，可以水解成3段，其中之一即Fc段，故名。